[БорисД]

Сообщение от ІК Юглон

БорисД, я работаю с цитостатическим ядом. Нанесение его путем глубокой скарификации на очаг измененной ткани показал трансформацию ее в здоровую. При скарификации никакой воспалительной реакции не наблюдалось. У меня нет доступа ни к каким штаммам, даже не знаю природы той измененной ткани, на которой проводил опыты.


мы с вами конкуренты, работаем в одном направлении но вы в более выгодных условиях, имеете поддержку, доступ к средствам и технологиям

Уважаемый ІК Юглон, мы с Вами не конкуренты, а родственные души. Творец так сотворил наш прекрасный мир, что на всякий яд всегда имеется противоядие (человек не всегда находит противоядие, но оно есть), аналогично и с болезнями.
Нет никаких сомнений в существовании "универсальных" природных соединений излечивающих целые группы онкологий. Не буду перечислять различные примеры вроде находок костей с признаками онкологических процессов 2-3 стадии, который был остановлен и еще человек жил многие годы без прогресса заболевания.
Примерно раз в неделю я буду перечислять по 1 научно доказанному свойству реального Х-вещества, естественно, очень опасного яда в своем обычном (привычном) состоянии, но я знаю молодого врача который в домашней лаборатории научился многократно снижать его токсичность, сохраняя другие "правильные" свойства, которые успевают проявить свое действие за долго до начала проявления токсических свойств.
Сегодня 1 "правильное" свойство природного Х-соединения.
И чуть не забыл, в своей новой форме Х-соединение проявляет выраженную онкофилию, откровенную влюбленность к раковой клетке, игнорируя нормальную, т.е. любитель экзотики.
Итак:
1. Х-соединение активирует "рецепторы смерти" (RD) раковой клетки.
Для тех, кто не в теме: У млекопитающих апоптоз часто начинается с активации так называемых "индуцирующих смерть сигнальных комплексов" на плазматической мембране. Эти комплексы образуются при взаимодействии определенных внеклеточных лигандов - например, Fas или TNF (tumor necrosis factor) с белками семейства рецепторов фактора некроза опухолей ( TNFR ) [ Oleinick, ea 2002 ] на клеточной мембране, называемых "рецепторами смерти". При связывании лигандов они активируют каспазу-8 , образуя индуцирующий смерть сигнальный комплекс, содержащий "рецептор смерти", адаптеры TRADD (TNFR1-associated protein with death domain) или FADD (Fas-associated protein with death domain) и профермент каспазы-8 [ Salvesen, ea 1999 ]. Активированная каспаза-8 высвобождается в цитоплазму и там инициирует протеазный каскад, активирующий эффекторные каспазы - в частности каспазу-3 [ Hirata, ea 1998 ], которая служит точкой пересечения рецепторного и митохондриального путей активации каспаз [Earnshaw, ea 1999 ].
Рецепторы смерти имеют прямую связь с механизмом апоптоза. Сигналы выживания от окружения клетки и от внутренних сенсоров контролирующих целостность клетки нормально поддерживают механизм апоптоза в состоянии готовности. В случае, если клетка теряет контакт с окружением или в ней происходит невосстановимое внутреннее повреждение, клетка входит в апоптоз. Клетки, которые одновременно получают конфликтующие сигналы о продолжении или прекращении цикла деления также переходят в апоптоз [ Evan ea 1998 ].
У млекопитающих выработался еще и другой механизм, который позволяет активно "приказать" отдельной клетке саморазрушиться. Этот тип " инструктивного" апоптоза особенно важен в иммунной системе [ Boise ea 1996 ]. Рецепторы смерти - поверхностные рецепторы клетки, которые передают апоптические сигналы инициируемые специфическими " лигандами смерти " - играют главную роль в "инструктивном" апоптозе. Эти рецепторы могут активировать стимулирующие смерть каспазы за время порядка секунд с момента связывания лигандов, вызывая апоптическое разрушение клетки в течение часов.
Рецепторы смерти принадлежат к суперсемейству фактора некроза опухолей (TNF) , и все они имеют сходные внеклеточные домены богатые цистеином [ Smith ea 1995 ]. Рецепторы смерти содержат вдобавок гомологичную цитоплазматическую последовательность, называемую домен смерти [ Tartaglia ea 1993 , Nagata ea 1997 ].
Весьма обоснованно с рецепторами смерти и их лигандов (повышение их стабильности, растворимости и периода полувыведения) связывают новые возможности в терапии онкологических заболеваний, а также преодоление резистентности опухолевых клеток.